蛋白质作为生命体活动的载体和功能执行者，其结构往往受到翻译后修饰的调控。蛋白质翻译后修饰（PTMs）是指在蛋白质完成翻译后，通过相关的酶催化或特定的化学反应对蛋白质进行化学改变的过程。PTMs根据时空调控动态改变氨基酸的性质、空间构象、活性和稳定性等，进而赋予蛋白质功能和结构的多样性。 常见的PTMs包括磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化、糖基化等，随着高通量组学技术与高灵敏质谱技术的不断更新，新型的翻译后修饰逐渐被相继报道。迄今为止，已发现了六百多种类型的蛋白质修饰，多数PTMs是动态可逆的。PTMs的异常可能引起蛋白质活性的改变和蛋白质生物学功能的丧失，细胞功能发生紊乱，从而导致疾病的发生和发展。 SUMO化修饰（small ubiquitin-related modifier） 类似于泛素化修饰，SUMO蛋白（分子量约为12KDa）的C末端与靶蛋白的赖氨酸残基的游离氨基共价连接，使得SUMO蛋白质复合体更加稳定，为可逆性靶蛋白修饰。2024年，MacDonald等多位学者在《Nature Communications》在线发表了题为“A role and mechanism for redox sensing by SENP1 in β-cell responses to high fat feeding”的研究论文。 胰岛素细胞对代谢应激作出反应，通过增加胰岛素分泌来调节，然而其机制不明。该研究发现在超重但五糖尿病人群和饲喂2天高脂饮食的小鼠的β细胞中，胰岛素胞吐作用和分泌能力增强，不伴随Ca2+流入增加。β细胞的RNA测序结果表明，高脂饮食后改变早期代谢途径，包括氧耗增加和质子泄漏，且胞浆的氧化还原状态失调。2天高脂饮食后的β细胞胞吐增加取决于这种降低的细胞内氧化还原状态，并且需要SUMO特异性蛋白酶-1。在这种蛋白酶的胰腺或β细胞特异性缺失的小鼠中，胞吐上调功能被破坏，并在2天高脂饮食后迅速发展为葡萄糖不耐受。进一步分子机制研究发现，SUMO蛋白酶的氧化还原感应需要C535处的硫醇基团，该基团与Zn+结合抑制基础蛋白酶活性和不受限制的β细胞胞吐，并增加酶对氧化还原信号调节的敏感性。